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情報:IT 高校生

本当に分からないです😢 写真2枚目にある指数部分には3にバイアス値である15を足しての所って15.25の15から来てるんですか?教えてください 情報本当に意味分からないです

小数部分を含む実数を表すことを考える。 コンピュータにおいては小数部分を含む値を表記するときには,浮動小数点数 が用いられる。 16ビットの浮動小数点数では, 1ビット目を符号部, 2~6ビット目を指数部, 7~16ビット目を仮数部とした16桁の2進法の表記で実数を表す。 この手順を 10進法の15.25を例として説明すると,次のようになる。 ① 10進法で表された値を 2進法で表す。 1 1 10進法の15.25は 152進法で1111 (2), 0.25 は 法で0.01(2)あるので, 1111.01 (2) となる。 4 = であるから2進 22 ② 2進法で表した値を「1.○○ × 2°」の形にする。 10進法で 1525 は ① より 1111.01 (2) となり,これは, 1111.01(2)= x 2 + 1 × 2 + 1 × 2′' + 1 × 2° + 0 × 2 " ' + 1 × 2 - 2 = 1 1 x 2 + 1 × 2 ' ' + 1 × 2 2 + 1 × 2 -3 + 0 × 2 4 + 1 × 25 × 2° となるので, 1.11101 × 2° と表すことができる。 これは,例えば10進法で 1234.56 1.23456×10°であるのと同様であり,位を下げた桁数が2の指数 となる。 3 ②で表したものから, 符号部,指数部, 仮数部を決め, 16ビットの2進法 で表記する。 ここでは符号部は0 を正, 1を負とする。 指数部は②の2の指 数にバイアス値として10進法の15を加え,その和を5ビットの2進数に変 換したものとする。 仮数部は②の「1.○○」の小数点以下の部分を左詰めとし、 空白となる桁には0を入れるものとする。 なお, 桁が足りない場合は下位を切 り捨てる。 ② で 1.11101 × 2°となったので, 符号部については,正なので 0, 指数部 では3にバイアス値である 15を足して18とし, これを2進法にして, 10010 とする。 さらに, 仮数部には 1.11101 の小数点以下の部分のみを入力する。空 白となる桁に0を入れて「1110100000」 とする。 符号部, 指数部, 仮数部をこの順に並べる。 ①~③より, 10進法で15.25 は, 16ビットの浮動小数点数では 「O 100101110100000」 と表される。

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化学 高校生

アミノ酸の構造決定についてなのですがCysの位置が⑥に決まったのは何故ですか?他のパターンでも成り立つことはないのでしょうか?教えて頂きたいです。よろしくお願いいたします。

2 次の文章を読み, 問1~ 問4に答えよ。 バソプレッシンは脳下垂体後葉から分泌されるホルモンの一つであり, 9個のアミノ酸か らなるペプチドである。 いま, バソプレッシンの類似物質として合成されたペプチドVの アミノ酸配列を以下の(1)~(5)の手順で決定した。 このペプチドVはパソプレッシンと同様 に9個のアミノ酸からなり,分子内にはジスルフィド結合により、6個のアミノ酸を含む環 状構造が1個形成されていることがわかっている。 以下では, ペプチドVのアミノ酸配列 を次のように表す (ジスルフィド結合は省略)。 phe 145 194 H₂N-0-2-3-6-8-8 10-8--COOH Hel アミノ末端 VI カルボキシ末端 (1) ペプチドVに還元剤を加えて分子内のジスルフィド結合を切断した後, 6mol/Lの塩酸 とともに加熱して、 完全に加水分解したところ, 表1の8種類のアミノ酸だけが生成した。 74 表 1 ペプチドVの構成アミノ酸 R-CH-COOH NH2 アミノ酸 略号 R- グリシン Cly H- アスパラギン酸 Asp HOOC-CH2- グルタミン酸 Glu HOOC – (CH2)- システイン Cys HS-CH2- シン Lys H2N- (CH2)4 フェニルアラニン Phe -CH2- ※プロリンの構造式 CH2 CH-COOH チロシン Tyr HO CH2- H2C NH CH2 プロリン (注2) Pro ※ (注2) プロリンの > NHと他のアミノ酸のCOOH からなる G-N-もペプチド結合とよぶ。 0 酵素 E-1 は, 塩基性アミノ酸のカルボキシ基側のペプチド結合を特異的に加水分解する。 ペプチドVを酵素 E-1 によって加水分解したところ, ペプチド V-1 とグリシン Gly のみ が1:1の物質量比で得られた。 リシン×1 -5- 酵素 E-2 は, ペプチドのカルボキシ末端側から順にペプチド結合を加水分解する。た だし, カルボキシ末端のアミノ酸がプロリン Proの場合、 酵素 E-2は末端のペプチド結合 を加水分解できない。 (2)で得られたペプチド V-1 を酵素 E-2 によって加水分解したとこ ろ, ペプチド V-2 とリシン Lys のみが物質量比1:1で得られた。 (4) 酵素 E-3 は, 芳香族アミノ酸のカルボキシ基側のペプチド結合を特異的に加水分解する。 (3)で得られたペプチド V-2に還元剤を加えて分子内のジスルフィド結合を切断した後, 酵素 E-3 によって加水分解したところ、 ペプチド V-3, ペプチド V-4,およびフェニルア ラニン Phe が得られた。 V-3 と V-4 はいずれもシステイン Cys を含み、V-3はキサン プロテイン反応に陽性であるがビット反応に陰であった。一方、V-4はビウレット 反応に陽性であった。 Cys/ The Cys / Phe TYE ペプチド V-4 を0.1mol/Lの希塩酸を用いておだやかに加水分解すると、アミノ酸と ペプチドからなる混合物が得られた。 この混合物には2種類のトリペプチドが含まれて いたので,これらを分離し, それぞれを6mol/Lの塩酸とともに加熱して、完全に加水分 解したところ,これら2種類のトリペプチドのアミノ酸組成は以下のようであった。 Asp. Glu, Cys), (Asp, Cys, Pro 問1 Glu ASP C7 ksp cys Glu 表1に記したアミノ酸のうち、次のa,bに該当するアミノ酸をすべて選び、表中 この略号で記せ。 a. キサントプロテイン反応を示す。 b. pH6の条件で電気泳動を行うと, 陽極に移動する。 問2 下線部のジスルフィド結合の切断は, 2-メルカプトエタノールと反応させることに よって行う。 ジスルフィド結合を含む化合物 RS-S-Rと2-メルカプトエタノー ル HS-CH 2 CH 2 OH との反応を化学反応式で記せ。 ただし, 2-メルカプトエタノー ルの還元剤としてのはたらきを示すイオン反応式は次式で示される。 2HS-CH2CH 2 OH→ HOCH2CH2 -S-S-CH2CH2OH+2H+ + 2e 問3 ペプチドVのアミノ酸配列を前のページの書き表し方に従って表すとき、手順(1) ~(3)の結果により, カルボキシ末端側の3つのアミノ酸⑦~⑨の配列が決まる。 該当 するアミノ酸を略号で記せ。 phe 7V HN-1-2-3-4-5-6-7-8-9-COOH 問4 ペプチドVのアミノ末端側のアミノ酸①~⑥に該当するアミノ酸を略号で記せ。 Cys - Tyr-phe-Glu Asp-Cys-pro-Lys -6-

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