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とよばれる特定の物質にしか作用しない。
)とよぶ。これは,酵素の
)に適合する物質だけが酵素と結合して
x)を形成し, 酵素の作用を受けるため
表1
アミノ酸の一文字表記
アミノ酸|記号 アミノ酸|記号
G|トレオニンT
Aアスパラギン|N
Vグルタミン|Q
Lチロシン
イソロイシン I|システイン|C
メチオニン|Mリシン
Pアルギニン|R
| フェニルアラニン| Fヒスチジン||H
トリプトファン Wアスパラギン酸 D
S グルタミン酸 E
この性質を(
グリシン
アラニン
バリン
である。
トリプシンおよびキモトリプシンは,すい臓由来のタンパク
質分解酵素であり,特定の(ア)を切断する。トリプシンは, 図1
のアミノ酸(n)がリシンまたはアルギニンのとき,その次の
アミノ酸(n+1)との間の矢印で示す結合を切断する。キモ
トリプシンは, アミノ酸(n)がフェニルアラニン,トリプトファ
ン,またはチロシンのとき, 矢印で示す結合を切断する。
実験1 ポリペプチドAが溶けている水溶液に, トリプシンを
ロイシン
Y
K
プロリン
セリン
加え37℃反応させた。一定時間ごとに反応生成物の
量を測定したところ, 反応時間と反応生成物量の関係
合9TAQ
は図2の実線のようになった。また,この反応時間中
はトリプシンの活性は安定であることが確かめられた。
OAME
実験2 短いポリペプチドBが溶けている水
DAS
溶液に,トリプシンを加え37℃で十
分に反応させると,反応生成物1~
4が生じた。同様に,ポリペプチド
Bをキモトリプシンを加え37℃で十
分に反応させると,反応生成物5~
7が生じた。反応生成物1~7の一
次構造を分析すると,表2に示す結
果が得られた。
DATS
2.51sHOAS+
ア
2-
TADAE GOAA8
(大)
1-
(1) 上の文の(
(2) 実験1でトリプシンの濃度だけを2倍にしGASOI
て同じ実験を行うと, 反応時間と反応生成物
量の関係はどのようになるか。予想されるグ
ラフを図2のア~エより選び記号で答えよ。
し、生体の成
エ
)に当てはまる適語を記せ。
0.5-
TAMS
0
トSんVD 9
DAWBLOH 0
0
15
30
45
60
75
90
反応時間(分)
A88+0stS[土0つ 00+0HO+0u図2お知の料会
ツフ賞
ATP
(3)実験2の結果からポリペプチドBの一次構造
を予想し,その配列をアミノ酸の一文字表記で
記せ。(
表2 反応生成物の一次構造
酵
素
反応生成物
- 次構造
(2010年広島大学を改題)
生成物1
SEAGWSK
生成物2
生成物3
生成物4
生成物5
トリプシン
VFSTR
GAK
VD
STRSEAGW
キモトリプシン
生成物6
生成物7
GAKVF
SKVD
反応生成物量(相対値)
