とよばれる特定の物質にしか作用しない。 )とよぶ。これは,酵素の )に適合する物質だけが酵素と結合して x)を形成し, 酵素の作用を受けるため 表1 アミノ酸の一文字表記 アミノ酸|記号 アミノ酸|記号 G|トレオニンT Aアスパラギン|N Vグルタミン|Q Lチロシン イソロイシン I|システイン|C メチオニン|Mリシン Pアルギニン|R | フェニルアラニン| Fヒスチジン||H トリプトファン Wアスパラギン酸 D S グルタミン酸 E この性質を( グリシン アラニン バリン である。 トリプシンおよびキモトリプシンは,すい臓由来のタンパク 質分解酵素であり,特定の(ア)を切断する。トリプシンは, 図1 のアミノ酸(n)がリシンまたはアルギニンのとき,その次の アミノ酸(n+1)との間の矢印で示す結合を切断する。キモ トリプシンは, アミノ酸(n)がフェニルアラニン,トリプトファ ン,またはチロシンのとき, 矢印で示す結合を切断する。 実験1 ポリペプチドAが溶けている水溶液に, トリプシンを ロイシン Y K プロリン セリン 加え37℃反応させた。一定時間ごとに反応生成物の 量を測定したところ, 反応時間と反応生成物量の関係 合9TAQ は図2の実線のようになった。また,この反応時間中 はトリプシンの活性は安定であることが確かめられた。 OAME 実験2 短いポリペプチドBが溶けている水 DAS 溶液に,トリプシンを加え37℃で十 分に反応させると,反応生成物1~ 4が生じた。同様に,ポリペプチド Bをキモトリプシンを加え37℃で十 分に反応させると,反応生成物5~ 7が生じた。反応生成物1~7の一 次構造を分析すると,表2に示す結 果が得られた。 DATS 2.51sHOAS+ ア 2- TADAE GOAA8 (大) 1- (1) 上の文の( (2) 実験1でトリプシンの濃度だけを2倍にしGASOI て同じ実験を行うと, 反応時間と反応生成物 量の関係はどのようになるか。予想されるグ ラフを図2のア~エより選び記号で答えよ。 し、生体の成 エ )に当てはまる適語を記せ。 0.5- TAMS 0 トSんVD 9 DAWBLOH 0 0 15 30 45 60 75 90 反応時間(分) A88+0stS[土0つ 00+0HO+0u図2お知の料会 ツフ賞 ATP (3)実験2の結果からポリペプチドBの一次構造 を予想し,その配列をアミノ酸の一文字表記で 記せ。( 表2 反応生成物の一次構造 酵 素 反応生成物 - 次構造 (2010年広島大学を改題) 生成物1 SEAGWSK 生成物2 生成物3 生成物4 生成物5 トリプシン VFSTR GAK VD STRSEAGW キモトリプシン 生成物6 生成物7 GAKVF SKVD 反応生成物量(相対値)

生成物1(SEAGWSK)と生成物5 (STRSEAGW) を比較すると, [SEAGWが共通 していることから, 分解前はSTRSEAGW ISKで あったことがわかる。 同様にトリプシンとキモト リプシンで切断された各反応生成物を比較しても とのポリペプチドBの配列を決めることができる。 ポリペプチドB (GAKVFSTRSEAGWSKVD)は, トリプシンによって GAK / VFSTR / SEAGWSK / VD キモトリプシンによって 4DA GAKVF / STRSEAGW / SKVD に分解されたことがわかる。 《代謝〉 ウォーミングアップ イ 異化 イ·ウ 発酵·解糖 (順不同) (2) ATP (1) ア 同化 (3) ア 呼吸 イ 乳酸発酵 (4) ア アルコール発酵 酸同路 hエ