17の(4)は、公式のままgを使ったらダメな理由を教えて欲しいです。ここでaが出てくるのがあまり納得できません。

物理 らくらくマ 物理基礎 六訂版 河合塾物理 B6判 NOW 物理基礎・物理 大訂版 河合出版ホ https://ww E-mail kp@kawai カバーデザイ 下がり始めた。Pが滑車に衝突すること (ア) Qの加速度の大きさαと, Q が床に達するときの速さを求め (イ) Qが床に達した後,P はやがて斜面上で最高点に達して止まった。 Pが動き始めてから止まるまでに移動した距離とかかった時間t を求めよ。 (富山大 + 横浜国大) 17 基質量 M の気球B (内部の気体も含む)が,質量 mの小物体Aを質量の無視できる糸でつるして 定の速さで上昇している。 重力加速度をg とし, 空気の抵抗および物体Aにはたらく浮力は無視でき るものとする。 黒緑は (4) 動摩擦係 (5)空気の抵 19 基 なめ S3からなる目 上に,質量 v B るように置 さは面S (1) 糸の張力Tはいくらか。 AO (2)気球B にはたらく浮力Fはいくらか。 また, 外部の空気の密度を p とすると,気球の体積Vはいくらか。 物体Aが地面からんの高さになったとき,糸を切断した。 (3) A が地面に到達するまでに要する時間 to はいくらか。 (4)糸が切断された後,気球がさらにんだけ上がったときの気球の速 さu はいくらか。 (信州大) 体BとAの Bを初速 vo は運動をは BがA上 るBの速さ そのときの (5)

サイトゾルと細胞質基質って違うものですか?

問2なのですが、こういう問題の時は酵素の方が基質より多いという前提で解いていいのですか？ 答えは(ii)なのですが、もしマルターゼが半分にした時基質であるマルトースよりも少なくなってしまったらグルコース生成量＝マルターゼの量になってグラフは(iii)になると考えたのですが、、、

思論述 223. 競争的阻害 次の文章を読み, 下の各問いに答えよ。奇 基質によく似た物質が共存するとその酵素反応は阻害されることがあり、これを競争的 阻害という。これについて, マルトースを加水分解してグルコースを生成する酵素である マルターゼを用いて, マルトースとよく似た構造の阻害物質Xに関する次の実験を行った。 【実験A】ある濃度のマルターゼを含む緩衝液に,一定 濃度のマルトースを加えて37℃に保温し、その後、時 間を追って反応液中のグルコース生成量を測定した。 その結果、 図1に示すグラフが得られた。 10 15 グルコース生成量 【実験B】 実験 Aと同じ濃度のマルターゼを含む緩衝液 成 に,一定濃度の阻害物質 X を加えた後,反応溶液に実(mg) + 験Aと同じ濃度のマルトースを加えて37℃に保温し、 時間を追って反応液中のグルコース生成量を測定した 問1.実験Aにおいて,反応開始後10分を過ぎたころから,グルコースの生成量がそれま で以上に増加しなくなった理由について説明せよ。 0 10 20 30 反応時間(分) 図 1 問2. マルターゼ濃度を半分にして, その他の条件は実験Aと同じようにして実験を行っ た。 そのときのグルコース生成量と反応時間の関係を破線で描いたとする。 最も適切と 思われるグラフを図 i ~ivのなかから1つ選べ。 ただし, 各図中の実線グラフは図1と 同じグラフが描かれている。 グ JL 10. 問3. 実験Bの結果として, 阻害物質X を含む場合のグ ルコース生成量と反応時間 の関係はどのようになるか、 最も適切と思われるグラフ (破線) を図i〜ivのなかか ら1つ選べ。 ただし, 阻害 物質Xは実験の間,分解さ れることはない。 10 5 5 量 ----- (mg) 10 20 30 (mg) 10 20 30 反応時間(分) 図i 反応時間(分) 図 10 グ ル 10 ース5 ス 問4. 阻害物質X が競争的に 成 阻害することを確かめるに(mg) は,どのような実験を行い, どのような結果が得られた らよいか 説明せよ。 10 20 30 0 (mg) 10 20 30 反応時間(分) iii 反応時間(分) 図 iv ヒント お茶の水女子大改題) 問4. 競争的阻害と非競争的阻害の, 阻害が起こるしくみの違いを踏まえて,温度,pH, 酵素濃度,阻害物 質濃度,基質濃度などの条件のうち,どれを変化させて実験を行えばよいかを考える。

i,ii,iiiが分からないです。(iiはたまたま当たってしまっただけです)どういうことをしているのか、どのように考えたらいいか教えて頂きたいです🙇🏻‍♀️ 解説がないので、よろしくお願いします。 (ちなみに立教2025の問題です)

Eco RI Mfel Sall ApaLl Xhol Pst1 ↓ J 1 Y I 0 100 200 300 400 500 600 500 700 800 900 1000 塩基対 1 ☆ Apa LIIG EcoRI 106. GTGCAC GAATTC CACGTIG Sal I AND M GTCGAC CAGC TIG CTTAAG PstI CTGCAjG GIA C GTC 図 4 US で Mfel CAATTG GTTA AC XhoI CTCGAGO GAGCTIC 01 DNA 1000 を Eco RIと反応させた後にDNAを精製した。 それらのDNAをDNA リ ガーゼと反応させた。 このとき形成されうる DNA分子の長さ (塩基対) をすべてし 文(す) 分子の長さ(塩基材)を るせ。 200,1000, 1800 100,900)画 GOES ii. DNA 1000 を2種類の制限酵素と反応させた後, DNA を精製し, DNAリガーゼと反 応させた。 反応液からDNAを再び精製し, 最後にその2種類の制限酵素と反応させ た。その結果、環状のDNAと直鎖状のDNAが生じた。 このような結果となる制限 酵素の組み合わせは何種類あるか,もっとも適当なものを、次の af から1つ選び, その記号をマークせよ。 a. 1種類 ⑥2種類 c. 3種類 d. 4種類 e. 5種類 f. 6種類 開 iと同様の手順で実験を行い、その結果得られた DNA分子について, 長さ(塩基 - Cb 生 6- 対の数)を測定すると約200塩基対, 約400塩基対, 約600塩基対・・・のようにほぼ 200の倍数に近い値となった。 また1000 塩基対よりも長い DNA分子も検出された。 この反応に用いた制限酵素の名称として適当なものを次のa~fから2つ選び、その 記号をしるせ。 pal Q Ecoの Amo. Mfel Sal e. PstI Q. XhoI 9. ミトコンドリアと葉緑体は原始的な真核生物と原核生物との細胞内共生によって誕生 したと考えられる。 最近、ある種の海洋性藻類 (以降、藻類Aと呼ぶ)がニトロプラス サトと呼ばれる窒素固定を行う新たな細胞小器官を持つことが示された。ニトロプラスト が細胞内共生によって誕生したことを支持する説明としてもっとも適当なものを、次の a~fから1つ選び、 その記号をマークせよ。 MOST A Aは光合成ができる。意 b. 藻類A は呼吸ができる。 c. 藻類Aは鞭毛を持つ。 ニトロプラストはDNAを持つ。 ニトロプラストは細胞に1つしかない。足下自分 f. ニトロプラストは膜構造を持つ。 10. 細胞内には様々な酵素が存在し, それぞれの酵素に特有の反応を行っている。 酵素の 働き方としてもっとも適当なものを,次のae から1つ選び、その記号をマークせよ。 酵素の活性部位に基質が結合することで化学反応が起きやすくなるが, 酵素も同時 に化学変化を起こし壊れてしまう。 酵素の活性部位にはその形状にあった基質しか結合できないため, 特異性のある化 学反応が起きる。 c. 酵素は基質に活性化エネルギーを与えることで化学反応が起こりやすくする d. 酵素は反応温度が高ければ高いほど反応速度が大きくなる。 e. すべての酵素は自身を構成するタンパク質のみで機能することができる。 Cb生7 -

アミノ酸の構造決定についてなのですがCysの位置が⑥に決まったのは何故ですか？他のパターンでも成り立つことはないのでしょうか？教えて頂きたいです。よろしくお願いいたします。

2 次の文章を読み, 問1~ 問4に答えよ。 バソプレッシンは脳下垂体後葉から分泌されるホルモンの一つであり, 9個のアミノ酸か らなるペプチドである。 いま, バソプレッシンの類似物質として合成されたペプチドVの アミノ酸配列を以下の(1)~(5)の手順で決定した。 このペプチドVはパソプレッシンと同様 に9個のアミノ酸からなり,分子内にはジスルフィド結合により、6個のアミノ酸を含む環 状構造が1個形成されていることがわかっている。 以下では, ペプチドVのアミノ酸配列 を次のように表す (ジスルフィド結合は省略)。 phe 145 194 H₂N-0-2-3-6-8-8 10-8--COOH Hel アミノ末端 VI カルボキシ末端 (1) ペプチドVに還元剤を加えて分子内のジスルフィド結合を切断した後, 6mol/Lの塩酸 とともに加熱して、 完全に加水分解したところ, 表1の8種類のアミノ酸だけが生成した。 74 表 1 ペプチドVの構成アミノ酸 R-CH-COOH NH2 アミノ酸 略号 R- グリシン Cly H- アスパラギン酸 Asp HOOC-CH2- グルタミン酸 Glu HOOC – (CH2)- システイン Cys HS-CH2- シン Lys H2N- (CH2)4 フェニルアラニン Phe -CH2- ※プロリンの構造式 CH2 CH-COOH チロシン Tyr HO CH2- H2C NH CH2 プロリン (注2) Pro ※ (注2) プロリンの > NHと他のアミノ酸のCOOH からなる G-N-もペプチド結合とよぶ。 0 酵素 E-1 は, 塩基性アミノ酸のカルボキシ基側のペプチド結合を特異的に加水分解する。 ペプチドVを酵素 E-1 によって加水分解したところ, ペプチド V-1 とグリシン Gly のみ が1:1の物質量比で得られた。 リシン×1 -5- 酵素 E-2 は, ペプチドのカルボキシ末端側から順にペプチド結合を加水分解する。た だし, カルボキシ末端のアミノ酸がプロリン Proの場合、 酵素 E-2は末端のペプチド結合 を加水分解できない。 (2)で得られたペプチド V-1 を酵素 E-2 によって加水分解したとこ ろ, ペプチド V-2 とリシン Lys のみが物質量比1:1で得られた。 (4) 酵素 E-3 は, 芳香族アミノ酸のカルボキシ基側のペプチド結合を特異的に加水分解する。 (3)で得られたペプチド V-2に還元剤を加えて分子内のジスルフィド結合を切断した後, 酵素 E-3 によって加水分解したところ、 ペプチド V-3, ペプチド V-4,およびフェニルア ラニン Phe が得られた。 V-3 と V-4 はいずれもシステイン Cys を含み、V-3はキサン プロテイン反応に陽性であるがビット反応に陰であった。一方、V-4はビウレット 反応に陽性であった。 Cys/ The Cys / Phe TYE ペプチド V-4 を0.1mol/Lの希塩酸を用いておだやかに加水分解すると、アミノ酸と ペプチドからなる混合物が得られた。 この混合物には2種類のトリペプチドが含まれて いたので,これらを分離し, それぞれを6mol/Lの塩酸とともに加熱して、完全に加水分 解したところ,これら2種類のトリペプチドのアミノ酸組成は以下のようであった。 Asp. Glu, Cys), (Asp, Cys, Pro 問1 Glu ASP C7 ksp cys Glu 表1に記したアミノ酸のうち、次のa,bに該当するアミノ酸をすべて選び、表中 この略号で記せ。 a. キサントプロテイン反応を示す。 b. pH6の条件で電気泳動を行うと, 陽極に移動する。 問2 下線部のジスルフィド結合の切断は, 2-メルカプトエタノールと反応させることに よって行う。 ジスルフィド結合を含む化合物 RS-S-Rと2-メルカプトエタノー ル HS-CH 2 CH 2 OH との反応を化学反応式で記せ。 ただし, 2-メルカプトエタノー ルの還元剤としてのはたらきを示すイオン反応式は次式で示される。 2HS-CH2CH 2 OH→ HOCH2CH2 -S-S-CH2CH2OH+2H+ + 2e 問3 ペプチドVのアミノ酸配列を前のページの書き表し方に従って表すとき、手順(1) ~(3)の結果により, カルボキシ末端側の3つのアミノ酸⑦~⑨の配列が決まる。 該当 するアミノ酸を略号で記せ。 phe 7V HN-1-2-3-4-5-6-7-8-9-COOH 問4 ペプチドVのアミノ末端側のアミノ酸①~⑥に該当するアミノ酸を略号で記せ。 Cys - Tyr-phe-Glu Asp-Cys-pro-Lys -6-

問5について質問です。 解説の赤い線のところはなんの質量を表しているのですか？

54 基質量 110gの銅製の熱量計に水 50gを入れて温度を測ると 20℃ であった。そこへ80℃の高温の水 30gを加えたところ,全体の温度が 40℃になった。水の比熱を4.2J/ (g・K) とし, 外部との熱の出入りは ないものとする。 問1 高温の水が失った熱量 Q は (1)J 問2 熱量計の熱容量 C は (2)J/K となる。 問3 問2より銅の比熱 C1 は (3) J/(g・K) となる。 問4 全体の温度を40℃から50℃にしたい場合, 80℃の高温の水を さらに (4)加えればよいことになる。 問5 全体の温度が50℃となった問4の状態で,さらにこの中へ 100℃ に加熱された質量 400gの金属球を入れたとき, 全体の温度 が 60℃となった。 この金属球の比熱 c2 は (5) J/(g・K) となる。 (大阪産大)

生物　代謝　薄層クロマトグラフィー 問3がわかりません これは図を分析して考えるものではなくて覚えるものなんですか？

代謝 差 吸収量と 本問題 8 乳酸菌がもつ 酵母 [知識]実験・観察 58. 薄層クロマトグラフィー ●次の①~④に示す実験を行い,下のような結果を得た。 以下の各問いに答えよ。 ①ある被子植物の緑色の葉を乳鉢に入れ, 硫酸ナトリウムを加えて すりつぶし, ジエチルエーテルを加えて抽出液をつくった。 ②薄層クロマトグラフィー用プレートの下端から2cmの位置に鉛 筆で線を引き, 細いガラス管を用いて抽出液を線の中央につけ, 抽出液が乾くとさらに抽出液をつける操作を5回くり返した。 ③5mmの深さになるように展開液を入れた試験管の中に, プレー トの下部が浸かるように入れ, 栓をして静置した。 ④展開液がプレートの上端近くまで上がってきたらプレートを取り 出し,分離した各色素の輪郭と展開液の上端を鉛筆でなぞった。 【結果】 抽出液を展開したプレートには,上からa (橙色), b(青緑 色),c (黄緑色), d (黄色),e (黄色) の色素が分離した。 図1は, プレートと鉛筆でなぞった色素の輪郭を示したものである。 問1. 図1のc の色素の Rf 値を, 小数第3位を四捨五入して小数 第2位まで求めよ。 中 問2. 図1のacは何の色素 だと推測されるか。 色素の名 称をそれぞれ答えよ。 問3.図2は,この植物の作用 スペクトルと, ac の色素 の吸収スペクトルを示してい る。cの色素の吸収スペクト ルは,A~Dのうちどれか。 ← 吸光度 (相対値)!!!! およ B. 展開液 上端 a D bc P 原点 S -------- ← 光合成の効率(相対値) 400 500 600 700(nm) 光の波長 図2

生物の問題です。 答えだけでも大丈夫なので教えていただけますか？

C練習問題) ・活栓 ある植物の発芽種子をフラスコAとフラスコ Bに入れ、 フラスコA フラスコ A フラスコ B KOH の副室には水酸化カリウム水溶液を、フラスコ B の副室には水を入または れ、着色液の移動距離からフラスコ内の気体の変化量を一定時間後に 測定した。 するとフラスコ A では着色液が左に10目盛り移動し、 フラスコBでは左に2目盛り移動した。 水溶液 または水( 着色液 副室 一発芽種子 (1) フラスコA、Bの気体の減少量はそれぞれ何を示すか、 簡潔に説明せよ。 (2) 実験に用いた発芽種子の呼吸商を求めよ。 (3) (2)の呼吸商から、 この植物の発芽種子の主な呼吸基質は何と考えられるか。

問3でなぜダイニンは中心部に運搬するのですか？

思考 166. 細胞骨格とモータータンパク質■真核細胞の細胞質基質にあって, 細胞に一定の形 態を与えている繊維状の構造物を 「細胞骨格」という。 細胞骨格は,微小管, アクチン ィラメント, 中間径フィラメントの3つに分けられる。 細胞骨格は細胞の構造を支えるた 細胞分裂のときにそれぞれ重要な役割を果たしており,① チューブリンやアクチンの重合 けでなく,さまざまな細胞機能に関わっている。 微小管およびアクチンフィラメントは、 を阻害すると,正常な細胞分裂が起こらない。 アクチンフィラメントは,細胞の外形が ② 細胞内の物質や細胞小器官は、 変化するアメーバ運動にも深く関与している。 また, 小管の上を移動するモータータンパク質によって運ばれる。 細胞骨格について調べるため、ヒト由来の培養細胞Xを用いて以下の実験を行った。 〔実験1]細胞X(染色体数は2n) の細胞周期は24時間である。 下線部①について調べるた め、以下のような培養液の入った3つの培養皿 A~Cの中で細胞 X を48時間培養した。 培養ⅢA:チューブリンの重合を阻害する薬剤を加えた培養液 培養皿B:アクチンの重合を阻害する薬剤を加えた培養液 培養皿C : 培養液のみ 6 蛍光標識された アクチンフィラメント グルコース 図1 アクチンフィラメントを 蛍光標識した細胞 X [実験2] 細胞Xは化学物質 Yに向かって移動する。 下線部②について調べるため, 細胞Xのアクチン フィラメントを蛍光物質で標識した(図1)。この 標識された細胞Xを培養液の入った培養皿に入れ 端においた細いガラスのピペットの先端から静かに化学物質Yを出して細胞のようすを 顕微鏡で観察した。 問1.実験1の結果について, 培養皿Cと比較して, 培養皿AおよびBの中に正常でない 細胞が観察された。 それぞれどのような細胞か述べよ。 また, そのような細胞ができた 理由について説明せよ。 a b C 問2.実験2を始めてしばらくすると,細胞Xの形が変わり,化学物質Yの方へ移動し始 めた。 移動中の細胞とアクチンフィラ メントのようすを表す最も適切なスケ ッチを右の acから選べ。 また, そ の理由について説明せよ。 問3. 下線部③に関連して、メダカのうろこに存在する色素胞と呼ばれる細胞では,色素 顆粒がモータータンパク質によって輸送されており,色素顆粒の分布状態によって体色 が明るくなったり暗くなったりする。 色素胞内における色素顆粒の輸送とそれに伴う体 色変化について, 「キネシン」, 「ダイニン」, 「中心体」 という語句を用いて説明せよ。 (滋賀医科大改題) ファク 素液 に25° トロ 【実 m O

問3がよくわかりません 解説お願いします🙇‍♀️

足の形 チンフ えるだ ・は, 重合 形が 0 微 るた た。 ント を いた た 台 16.酵素反応と最適 PHI 験1~3で調べたところ、 図1, 2の結果を得た。 いずれの実験も脱リン酸化反応は酵 ファターゼと呼ぶ。 最適 pHが5.6のコムギ酸性フォスファターゼの反応速度を以下の実 素液と基質のpNPP (カーニトロフェニルリン酸) 溶液をすばやく混合して,各pHで正確 25℃,5分間行い, 水酸化ナトリウム溶液を加えて反応を停止し, 生成したpNP (p-ニ トロフェノールの量を反応時間で割って反応速度を求めた。 下の各問いに答えよ。 【実験1】 反応時の濃度が0.2mg/mL あるいは 6.4 さまざまな物質の脱リン酸化反応を触媒する酵素を,フォス mg/mLのpNPP と, 反応時の濃度が0.8mg/mL 酵素原液 (相対酵素濃度1) および 2, 4, 8, 16 倍希釈の酵素液を pH5.6 (最適 pH)で5分間反応さ せた。相対酵素濃度を横軸, 反応速度を縦軸に図1 のグラフを得た。 【実験2】 酵素活性のpH 依存性を検証するため,反 応時の濃度が6.4mg/mLのpNPP と,反応時の濃 度が0.2mg/mLの酵素液を異なるpH (2.0, 3.0, 4.0, 50, 56, 60, 7.0, 8.0) で5分間反応させた。 反応時のpHを横軸, 反応速度を縦軸に図2のグラ フを得た。 -反応速度 (pNP 生成量/単位時間) 【実験3】 酵素液を25℃で1時間, 異なるpH (2.0, 3.0, 4.0, 5.0, 5.6, 6.0, 7.0, 8.0) で前処理した あと, すみやかに pH5.6 に戻して,反応時の濃度が 6.4mg/mLのpNPP と, 反応時の濃度が0.2 mg/mLの前処理を行った酵素液を5分間反応させ た。 前処理のpHを横軸, 反応速度を縦軸に図2の グラフを得た。 6.4mg/mL pNPP 0.2mg/mL pNPP 1/2 1/81/4 1/16 相対酵素濃度 ←反応速度 (pNP 生成量/単位時間) 実験 3 図 1 実験 2 + 第8章 細胞分子 2.0 3.0 4.0 5.0 6.0 7.08.0 pH 図2 問1. 実験1で,反応時のNPP 濃度が6.4mg/mL のとき,調べた酵素濃度範囲においてグラフは原点を通る直線になった。一方,反応時 のかNPP 濃度が0.2mg/mL のときは 酵素濃度が低い一定範囲で原点を通る直線上に あったが,やがてゆるやかな曲線となった。 このように、原点を通る直線上から下側に 外れた理由を「基質」と「酵素」の両方の語を用いて, 30字以内で説明せよ。は買 問2.実験2のように各酵素には最適 pHがある。 ヒトのペプシンを例に、どの器官で働 き,どのような活性をもち,最適 pHがどのあたりの酵素かを40字以内で説明せよ。た だし, 「pH」は1文字とする。 (20. 神戸大改題) 問3.実験2の結果と実験3の結果とを比較し、この酵素の構造と活性の関係について「構 造変化」,「変性」,「可逆的」の語をすべて用いて, 40字以内で説明せよ。ただし,「pH」 は1文字とする。